Monomers ပရိုတိန်းအဘယ်အရာကိစ္စရှိပါသလဲ ပရိုတိန်း၏ monomers ဘာတွေလဲ?

ပရိုတိန်းရှုပ်ထွေးသောဖွဲ့စည်းပုံနှင့်အတူဇီဝပိုလီမာဖြစ်ကြသည်။ သူတို့တစ်တွေမြင့်မားတဲ့မော်လီကျူးအလေးချိန်ရှိသည်နှင့်ဗီတာမင်, lipid နှင့်ဘိုဟိုက်ဒရိတ်ပါဝင်နိုင်ခြင်းဖြင့်ကိုယ်စားပြုအမိုင်နိုအက်ဆစ်ခြေတုလက်တုအုပ်စုများထားရှိရေး။ ဘိုဟိုက်ဒရိတ်, ဗီတာမင်, lipids သို့မဟုတ်သတ္တုပါဝင်တဲ့ပရိုတင်း, ဝင်းကိုခေါ်။ အမိုင်နိုအက်ဆစ်များရေးစပ်သာလျှင်ရိုးရှင်းသောပရိုတိန်း peptide ခံရသောချည်နှောင်ခြင်းကြောင့်အတူတကွပူးပေါင်းခဲ့သည်။

peptides

အဘယ်သူမျှမကိစ္စပရိုတိန်း monomers တစ်ဦးပစ္စည်းဥစ္စာရှိပါတယ်ဘယ်အရာကိုဖွဲ့စည်းပုံအမိုင်နိုအက်ဆစ်ဖြစ်ကြသည်။ ဤရွေ့ကားထို့နောက်ပုံသို့မဟုတ် globular ပရိုတိန်း fibril ဖွဲ့စည်းပုံဖြစ်သောအခြေခံ polypeptide ကွင်းဆက်, ဖွဲ့စည်းထားပါသည်။ ဘယ်အချိန်မှာ ဒီပရိုတိန်း သာသက်ရှိတစ်ရှူးများတွင်ဖန်တီးနိုင် - စက်ရုံ, ဘက်တီးရီးယား, ဖန်းဂတ်စ်, တိရစ္ဆာန်နှင့်အခြားဆဲလ်၌တည်၏။

monomers ပရိုတိန်းမချိတ်ဆက်နိုင်သောတစ်ခုတည်းသောသက်ရှိ, virus နဲ့ protozoa ဘက်တီးရီးယားဖြစ်ကြသည်။ လူအားလုံးတို့သည်အခြားသူများဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံဆိုင်ရာပရိုတိန်းဖွဲ့စည်းနိုင်စွမ်းရှိပါတယ်။ သို့သော်လည်းအဘယ်သို့တ္ထုများ monomers, ပရိုတိန်းနှင့်မည်ကဲ့သို့သူတို့ဖွဲ့စည်းထားပါသည်ရှိပါသလဲ ဤသည်နှင့် ပရိုတိန်း biosynthesis, တစ်ဦး polypeptide နှင့်အမိုင်နိုအက်ဆစ်နှင့်သူတို့၏ဂုဏ်သတ္တိများတစ်ခုရှုပ်ထွေးပြီးပရိုတိန်းဖွဲ့စည်းမှု၏ဖွဲ့စည်းခြင်းအောက်တွင်ကြည့်ပါ။

ပရိုတိန်းမော်လီကျူး၏လူပျို monomer ဆို alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်သည်။ ဤကိစ္စတွင်ခုနှစ်, ပရိုတိန်း - နှင့်ဆက်စပ်အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်ခု polypeptide ကွင်းဆက်။ ၎င်း၏ဖွဲ့စည်းရေးတွင်ပါဝင်ပတ်သက်အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ၏အရေအတွက်ပေါ် မူတည်. အထီးကျန် dipeptides (နှစ်ခုအကြွင်းအကျန်), တစ်ဦး tripeptide (3), oligopeptides (2-10 အမိုင်နိုအက်ဆစ်ထံမှင်) နှင့် polypeptides (အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်ခုဗဟု) ဖြစ်ကြသည်။

ပရိုတိန်း၏ဖွဲ့စည်းပုံ၏ခြုံငုံသုံးသပ်ချက်

ပရိုတိန်းမူလတန်းဖွဲ့စည်းပုံအနည်းငယ်ပိုမိုရှုပ်ထွေးစေခြင်းငှါ - ဒုတိယ, ပိုမိုရှုပ်ထွေး - တတိယအဆင့်များနှင့်အရှုပ်ထွေးဆုံး - Quaternary ။

အဆိုပါမူလတန်းဖွဲ့စည်းပုံမှာ - က peptide နှောင်ကြိုးကနေတစ်ဆင့်အရာ (CO-နယူးဟမ်းရှား) ချိတ်ဆက် monomers ပရိုတိန်း (အမိုင်နိုအက်ဆစ်) ဟာရိုးရှင်းပြီးဆားကစ်ဖြစ်ပါတယ်။ secondary ဖွဲ့စည်းပုံမှာ - က alpha-helix သို့မဟုတ် beta ကို-စာရွက်ဖြစ်ပါတယ်။ တတိယအဆင့် - ဤကြောင့် covalent, ionic နှင့်ဟိုက်ဒရိုဂျင်ကြိုးနှင့် hydrophobic interaction က၏ဖွဲ့စည်းခြင်းမှပြန်လည်အသုံးပြုကနေဖွဲ့စည်းတည်ထောင်ခဲ့သည့်ပရိုတိန်း, သုံးရှုထောင်ဖွဲ့စည်းပုံမှာ ပို. ပင်ရှုပ်ထွေးဖြစ်ပါတယ်။

အဆိုပါ Quaternary ဖွဲ့စည်းပုံမှာဆဲလ်အမြှေးပါးပေါ်တွင်တည်ရှိပြီးအလွန်ရှုပ်ထွေးခြင်းနှင့်ပိုင်ထိုက်သောအဲဒီ receptor ပရိုတိန်းသည်။ ဤသည် supramolecular ဘိုဟိုက်ဒရိတ်, lipid, ဒါမှမဟုတ်ဗီတာမင်အုပ်စုများနှင့်အတူဖြည့်ဆည်းမှုကြောင့်တတိယအဆင့်ဖွဲ့စည်းပုံနှင့်အတူအများအပြားမော်လီကျူး၏အသင်းအဖွဲ့ဖွဲ့စည်း (ဒိုမိန်း) ဖွဲ့စည်းပုံမှာ။ ဤကိစ္စတွင်ခုနှစ်, မူလတန်း၌ရှိသကဲ့သို့, ပရိုတိန်း monomers ၏အလယ်တန်းနှင့်ကောလိပ်, တက္ကသိုလ်အဆောက်အဦများ alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဖြစ်ကြသည်။ သူတို့ကအစ peptide ခံရသောချည်နှောင်ခြင်းကြောင့်ဝင်ရောက်ခဲ့ပြီးနေကြသည်။ တစ်ခုတည်းသောခြားနားချက်ဖွဲ့စည်းပုံရှုပ်ထွေး၌တည်ရှိ၏။

အမိုင်နိုအက်ဆစ်

တစ်ခုတည်းသော monomers ပရိုတိန်းမော်လီကျူး alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဖြစ်ကြသည်။ အဲဒီမှာမှသာ 20 ဖြစ်ကြသည်ကို၎င်း, သူတို့ခဲအသက်တာ၏အခြေခံအုတ်မြစ်ဖြစ်ပါသည်။ တစ်ဦး peptide နှောင်ကြိုး၏ပေါ်ပေါက်ရေး ပရိုတိန်းပေါင်းစပ် နိုင်သမျှဖြစ်ခဲ့သည်။ တစ်ဦးကပရိုတိန်းသူ့ဟာသူထို့နောက်ဖွဲ့စည်းပုံ-ဖွဲ့စည်း, အဲဒီ receptor, အင်ဇိုင်း, သယ်ယူပို့ဆောင်ရေး, အာမခံနှင့်အခြားလုပ်ငန်းဆောင်တာလုပ်ဆောင်လာတယ်။ ဒီအသကျရှငျကိုယျခန်ဓာ function ကိုကြောင့်နှင့်ပြန်ထုတ်ပေးနိုင်ပါတယ်။

သက်သက် alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဟာ alpha-ကာဗွန်အက်တမ်နဲ့ချိတ်ဆက်ထားတဲ့အမိုင်နိုအုပ်စုတစ်စုရှိခြင်းတစ်ဦးအော်ဂဲနစ် carboxylic အက်ဆစ်ဖြစ်ပါတယ်။ နောက်ဆုံးဘေးက carboxyl အုပ်စုတွင်တည်ရှိသည်။ ထို့ကြောင့်ပရိုတိန်း၏ monomers အဖြစ်ထည့်သွင်းစဉ်းစားနေကြသည် , အော်ဂဲနစ်ပစ္စည်းများ သော terminal ကိုကာဗွန်အက်တမ်တစ်ခုနှင့် Amin နှင့် carboxyl အုပ်စုသည်ဖြင့်သမုတ်သော။

အဆိုပါ peptides နှင့်ပရိုတိန်းအတွက်အမိုင်နိုအက်ဆစ် compound

အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်ဦး peptide နှောင်ကြိုးကနေတဆင့် dimers, trimers နှင့်ပိုလီမာ၌မှီဝဲ။ အခြား alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်များအမိုင်နိုအုပ်စုတစ်စု - ဒါဟာဟိုက်ဒ၏ cleavage တဦးတည်း alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်နှင့်ဟိုက်ဒရိုဂျင် (H) ၏ carboxyl သောအဘို့ကိုအနေဖြင့် (-OH) အုပ်စုတစ်စုကဖွဲ့စည်းသည်။ ရေအပြန်အလှန်ချွတ်ခွဲသဖြင့်, carboxyl ကာဗွန်အနီးရှိအခမဲ့အီလက်ထရွန်ကျန်ကြွင်းနှင့်အတူကို C = အို၏ carboxy terminus သောအဘို့ကိုအချိန်ကျန်ရှိနေဆဲဖြစ်ပါတယ်။ အခြားအမိုင်နိုအက်ဆစ်ထဲမှာကျန်ကြွင်းတစ်ခုရရှိနိုင်နှင့်အတူ (နယူးဟမ်းရှား) ရှိပါတယ် အစွန်းရောက်အခမဲ့ နိုက်ထရိုဂျင်အက်တမ်မှာ။ ဤသည်သင်တစ်ဦးနှောင်ကြိုး (CONH) ဖွဲ့စည်းရန်နှစ်ခုအစွန်းရောက်ချိတ်ဆက်ဖို့ခွင့်ပြုပါတယ်။ ဒါဟာ peptide ဟုခေါ်သည်။

alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်မျိုးကွဲ

စုစုပေါင်း 23 alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်လူသိများ။ glycine, valine, alanine, isoleucine, leucine, အချိုမှု, aspartate, ornithine, threonine, serine, lysine, cystine, cysteine, phenylalanine, methionine, tyrosine, proline, tryptophan, hydroxyproline, မိုင်နိုအက်စစ်, histidine, asparagine နှင့်: သူတို့ကစာရင်းတစ်ခုအဖြစ်တင်ပြကြသည် glutamine ။ သူတို့ကလူ့ခန္ဓာကိုယ်ကဖန်တီးနိုင်ပါသည်ရှိမရှိပေါ်မူတည်ပြီး, ဤအမိုင်နိုအက်ဆစ်မရှိမဖြစ်လိုအပ်သောနှင့် nonessential သို့ခွဲခြားထားတယ်။

မရှိမဖြစ်လိုအပ်သောနှင့် nonessential အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ၏အယူအဆ

မရှိမဖြစ်လိုအပ်သောအစာအာဟာရနှင့်အတူသာလာသင့်ပါတယ်နေချိန်မှာ interchangeable လူ့ခန္ဓာကိုယ်, synthesize နိုင်ပါတယ်။ သူတို့ကိုမရှိဘဲပေါင်းစပ်ပြီးစီးခဲ့မရနိုငျသောကွောငျ့ထို့ကြောင့်မရှိမဖြစ်လိုအပ်သောနှင့် nonessential အက်ဆစ်နှစ်ခုလုံး, ပရိုတိန်း biosynthesis များအတွက်အရေးကြီးလှသည်။ တစ်ခုတည်းအမိုင်နိုအက်ဆစ်မရှိရင်တခြားလူတိုင်းပစ္စုပ္ပန်ပင်လျှင်ကဆဲလ်က၎င်း၏လုပ်ငန်းဆောင်တာလုပ်ဆောင်ရန်လိုအပ်ကြောင်းပရိုတိန်းတည်ဆောက်ရန်မဖြစ်နိုင်ပေ။

တ biosynthetic ခြေလှမ်းများ၏မည်သည့်အတွက်အမှား - ဒါဟာကြောင့်အီလက်ထရွန်သိပ်သည်းဆနှင့် interatomic interaction ကချိုးဖောက်မှုများဖို့ဆန္ဒရှိဖွဲ့စည်းပုံဖြည့်ဆည်းပေးနိုင်လိမ့်မည်မဟုတ်ပေဘာဖြစ်လို့လဲဆိုတော့နှင့်ပရိုတိန်း, မသင့်တော်သည်။ လူသားမြားသညျ (နှင့်အခြားသက်ရှိ) သောကြောင့်, ဒါကြောင့်လောင်ရန်အရေးကြီးပါသည် ပရိုတိန်းအစားအစာများ, မရှိမဖြစ်အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဆံ့ရာ။ အစားအသောက်များတွင်၎င်းတို့၏မရှိခြင်းပရိုတိန်းဇီဝြဖစ်ပုံမမှန်တစ်အရေအတွက်စေပါတယ်။

အဆိုပါ peptide နှောင်ကြိုး၏ဖွဲ့စည်းခြင်း၏လုပ်ငန်းစဉ်

တစ်ခုတည်းသောပရိုတိန်း monomers alpha-အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဖြစ်ကြသည်။ သူတို့ဟာ polypeptide ကွင်းဆက်အတွက်ကြိုတင်သိုလှောင်ထားသောများ၏ဖွဲ့စည်းပုံထဲမှာတဖြည်းဖြည်းချိတ်ဆက်ထား ၏မျိုးဗီဇကုဒ် (ဘက်တီးရီးယား biosynthesis ကြည့်ရှုအားပေးသည့်အခါဖြစ်စေ, အာအန်အေ) ရဲ့ DNA ။ ဤကိစ္စတွင်ခုနှစ်, ပရိုတိန်း - အမိုင်နိုအက်ဆစ်အကြွင်းအကျန်တစ်ဦးတင်းကျပ် sequence ကို။ ဤသည်ကွင်းဆက်တစ်ဦးအခြို့သောဖွဲ့စည်းပုံအတွက်စီစဉ်ပေးနေသည်, တစ်ဦး Pre-programs ဆဲလ် function ကိုလုပ်ကိုင်။

ပရိုတိန်း biosynthesis ၏ -Stage sequence ကို

ပွား site ကို DNA ကို (သို့မဟုတ်အာအန်အေ) RNA အမျိုးအစားအချက်အလက်များ၏ပေါင်းစပ်, ဆဲလ်နျူကလိယ၏ cytoplasm မှအထွက်ကလွှဲပြောင်း RNA ထောက်ပံ့သောအမိုင်နိုအက်ဆစ်အကြွင်းအကျန်များ၏ရိုင်ဗိုဇုမ်းများအားနှင့်တဖြည်းဖြည်းပူးတွဲမှုနှင့်အတူဝင်း: ပရိုတိန်း၏ဖွဲ့စည်းခြင်း၏လုပ်ငန်းစဉ်အဆင့်ဆင့်၏ကွင်းဆက်များပါဝင်ပါသည်။ ပရိုတိန်း monomer ဖြစ်သောတစ်ဦးကပစ္စည်းဥစ္စာတစ်ဟိုက်ဒအုပ်စုတစ်စု၏ enzymatic cleavage တုံ့ပြန်မှုနှင့်ဟိုက်ဒရိုဂျင်ပရိုတွန်အတွက်ပါဝင်, ပြီးတော့တိုးချဲ့မှု polipetidnoy ကွင်းဆက်ကျမ်းသစ္စာကျိန်ဆိုပွဲဖြစ်သည်။

ဆယ်လူလာ endoplasmic reticulum အတွက်ပြီးသားဖြစ်သောထို့ကြောင့်ရယူ polypeptide ကွင်းဆက်တစ်အချို့ကြိုတင်ဖွဲ့စည်းပုံထဲမှာအမိန့်များနှင့်လိုအပ်သည့်အခါဘိုဟိုက်ဒရိတ်သို့မဟုတ် lipid moiety ဖြည့်ဆည်းသည်။ ဤဖြစ်စဉ်ကိုသူသွားချင်သည့်နေရာကိုမှဆဲလ်များ၏သယ်ယူပို့ဆောင်ရေးစနစ်ကိုစေလွှတ်ထားတဲ့ပြီးနောက်, ပရိုတိန်း၏ "ရငျ့" ဟုခေါ်သည်။

Functions များဖန်တီးပရိုတိန်း

ပရိုတိန်း၏ Monomers သူတို့ရဲ့အဓိကဖွဲ့စည်းမှုတည်ဆောက်ရန်လိုအပ်အက်ဆစ်အမိုင်နိုနေကြသည်။ , secondary ကောလိပ်, တက္ကသိုလ်နှင့် Quaternary ဖွဲ့စည်းပုံကိုယ်နှိုက်ပြီးသားဖွဲ့စည်းခဲ့ပေမယ့်တစ်ခါတစ်ရံလည်းအင်ဇိုင်းတွေနှင့်အခြားတ္ထုများ၏ပါဝင်မှုကိုလိုအပ်သည်ဖြစ်ပါတယ်။ ကပရိုတိန်းဟာသူတို့ရဲ့ function ကိုလုပ်ဆောင်အလွန်အရေးကြီးသည်သော်လည်းသို့သော်သူတို့က, မရှိတော့အဓိကဖြစ်ကြသည်။

ပရိုတိန်း monomer ဖြစ်သောအမိုင်နိုအက်ဆစ်, ဘိုဟိုက်ဒရိတ်ကို attachment အချက်များ, သတ္တုသို့မဟုတ်ဗီတာမင်နိုင်ပါသည်။ ပညာရေးကောလိပ်, တက္ကသိုလ်သို့မဟုတ် Quaternary ဖွဲ့စည်းပုံမှာအဆိုပါဖြည့်စွက်အုပ်စုများ၏တည်နေရာကိုပိုမိုသောအရပ်တို့ကိုမရှာတွေ့ဖို့ကဖြစ်နိုင်ခြေကိုမှန်ကန်စေသည်။ ဒါကအင်ဇိုင်းများ၏အခန်းကဏ္ဍပေးသောပရိုတိန်း, အဲဒီ receptor, သယ်ယူပို့ဆောင်ရေးတ္ထုများဆဲလ်ထဲသို့သို့မဟုတ်ထဲကတစ်ခု immunoglobulin, ဆဲလ်အမြှေးပါးသို့မဟုတ် organelles တစ်ဦးဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံဆိုင်ရာအစိတ်အပိုင်း, ကြွက်သားပရိုတိန်းတစ်ဆင်းသက်လာဘို့ခွင့်ပြုပါတယ်။

ပရိုတိန်း၏အသကျသာအခြေခံဖြစ်ကြောင်း, အမိုင်နိုအက်ဆစ်ကနေဖွဲ့စည်းထားပါသည်။ ယနေ့ကဘဝပဲအမိုင်နိုအက်ဆစ်၏အသွင်အပြင်ပြီးနောက်သညျထယုံကြည်, နှင့်၎င်း၏ polymerization ကြောင့်ဖြစ်ပါတယ်။ ပြီးနောက်ရှိသမျှတို့, ပရိုတိန်း၏ intermolecular အပြန်အလှန်အသိဉာဏ်အပါအဝင်အသက်တာ၏အစအဦးဖြစ်ပါသည်။ စွမ်းအင်အပါအဝင်အားလုံးသည်အခြားအထဲကဓာတုပစ်စညျးဖြစ်စဉ်များ, အသက်တာ၏နောက်ထပ်ဆက်လက်ပရိုတိန်း biosynthesis များ၏သဘောပေါက်ဘို့လိုအပ်သောနှင့်ရလဒ်ကဲ့သို့ဖြစ်ကြ၏။